Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um alfa-aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R diferenciado, ligados a um átomo de carbono, que é chamado de carbono alfa por ser o adjacente ao grupamento carboxila (ácido).
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados aos mesmo átomo de carbono (o carbono alfa, assim chamado por sua proximidade à carboxila ácida). Eles diferem uns dos outros através de suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade do aminoácido em água. Os aminoácidos em solução em pH neutro são predominantemente iontes dipolares (ou, do alemão, zwitterions) em vez de moléculas não ionizadas.
O arranjo tetraédrico dos quatro grupamentos diferentes em torno do átomo de carbono alfa confere atividade ótica aos aminoácidos. As duas formas em imagem especular são chamadas de isômero L (levógero) e isômero D (dextrógero). Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas, devido à especificidade da enzima peptidil transferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídios da parede de células bacterianas e em alguns peptídios que tem função de antibióticos.
| A | Ala | Alanina |
| B | Asx | Asparagina ou Aspartato |
| C | Cis ouCys | Cisteína |
| D | Asp | Aspartato (Ácido aspartico) |
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Um peptídeo é formado por dois ou mais aminoácidos covalentemente ligados por ligações peptídicas entre um grupo ácido carboxílico de um aminoácido à um grupo amina de outro. Um polipetídeo é formado por uma longa cadeia peptídica (tipicamente com massa molecular <10.000).
Nas proteínas, a carboxila alfa de um aminoácido une-se à amina alfa de outro por uma ligação denominada peptídica ou amídica. A ligação peptídica une dois aminoácidos resultando na formação de um dipeptídeo com a perda de uma molécula de água.
A cadeia polipeptídica possui um sentido determinado. Como os aminoácidos que constituem a cadeia possuem terminações diferentes, por convenção, a ponta amínica (grupamento alfa-amina) é considerada como sendo o início de uma cadeia peptídica, e a ponta carboxi (grupamento alfa-carboxila) o fim.
Uma cadeia peptídica é constituída de uma parte que se repete regularmente , chamada de cadeia principal, e uma parte variável, que corresponde às distintas cadeias laterais.
Além da ligação peptídica, outras ligações podem ser importantes para a determinação da estrutura protéica.
Algumas proteínas possuem pontes dissulfeto, que são interligações entre cadeias ou entre partes de uma cadeia, formadas pela oxidação de radicais de cisteína. Proteínas intracelulares geralmente não possuem pontes dissulfeto, enquanto que as extracelulares frequentemente as contém.
Interligações sem enxofre derivadas de cadeias laterais de lisina estão presentes em algumas proteínas, como nas fibras de colágeno no tecido conjuntivo.
Todas as interações moleculares reversíveis em sistemas biológicos são feitas por 3 tipos de forças: ligações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e ligações de Van der Waals. As pontes de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO, funcionam na formação de alfa-hélices, folhas beta e cabos de colágeno.
As cadeias laterais de 11 dos 20 aminoácidos fundamentais podem participar da formação de pontes de hidrogênio. Agrupando esses aminoácidos de acordo com sua capacidade de formação destas pontes temos:
As cadeias laterais de triptofano e arginina podem servir apenas como doadoras de pontes de hidrogênio.
As cadeias laterais de asparagina, glutamina, serina e treonina podem servir como doadoras e aceptoras de pontes de hidrogênio.
As capacidades de formação destas pontes por lisina, ácidos aspártico e glutâmico, tirosina e histidina variam com o pH. Esses grupamentos podem servir tanto como doadores OU como aceptores dentro de uma certa faixa de pH.
Fonte: www.icb.ufmg.br
