São vesículas pequenas, arredondadas, repletas de enzimas hidrolíticas em estado inativo. O perfeito funcionamento das enzimas lisossômicas depende de um pH= 5, que é mantido por constante transporte ativo de prótons para a luz lisossomal a medida que o lisossoma migra para regiões mais próximas da membrana plasmática. Nessa região da célula, os endossomas podem se fundir com os lisossomas, formando os endossomas secundários onde ocorre a digestão enzimática de seu conteúdo.
Organelas de 0,2 a 1mm de diâmetro envolvidas por uma unidade de membrana contendo cerca de 40 enzimas oxidativas, dentre elas a catalase, urato oxidase e D-aminooxidase. Atuam no catabolismo de ácidos graxos de cadeia longa (beta-oxidação), formando Acetil-CoA e H2O2. O Peróxido de hidrogênio detoxifica agentes nocivos como o etanol e mata certos microorganismos. O excesso de H2O2 é destruído pela enzima catalase, também no interior dos peroxissomas. Os peroxissomas realizam ainda a oxidação de urato e de D-aminoácidos. Todas as células animais possuem de 60 a 70 peroxissomas, sendo que hepatócitos, neutrófilos e macrófagos e células renais possuem maior número deles. Nas células vegetais, os glioxissomas são responsáveis pela metabolização dos triacilgliceróis (via do glioxilato).
As proteínas destinadas aos peroxissomas não são produzidas no RER, e sim no citossol. Através de um peptídeo sinal, aderem aos receptores específicos expressos na membrana dos peroxissomas. Um modo de transporte especial, semelhante ao utilizado pelo complexo de poros nucleares, envolve a translocação do receptor para a matriz, a entrega da proteína transportada e o retorno do transportador para o citosol. A medida que os peroxissomas incorporam lipídios e proteínas à membrana, crescem e se dividem por fissão.
A degradação protéica pode ocorrer nos lisossomas, endossomas secundários, no RER e no citoplasma. Os Proteassomas são complexos enzimáticos citoplasmáticos, compostos por diversas classes de proteases dispostas em torno de um conduto central. Uma das suas funções é a degradação de proteínas. Proteínas citosólicas, quando danificadas, mal-dobradas, desestruturadas ou com aminoácidos oxidados, são degradadas no conducto central do cilindro do proteassoma -- onde estão os sítios ativos das proteases -- gerando oligopeptídeos de vida curta. As proteínas a serem degradadas são endereçadas aos proteassomas pela ubiquitina. Um dos sinais para a ubiquitinação é a presença de resíduos desestabilizadores na porção N-terminal, mas outros sítios para ubiquitinização existem enclusive na porção C-terminal. Depois de marcadas, as proteínas entram nos proteasomas pela abertura do cilindro, que é parcialmente tampada por um complexo protéico que parece funcionar como um filtro seletivo das proteínas que devem entrar no conducto central do cilindro.
O processo de degradação protéica, no interior do proteassoma, consome energia, que é cedida por moléculas de ATP, hidrolizadas pelo complexo protéico da abertura do cilindro. Depois de degradada a proteína, as ubiquitinas e o proteassoma são liberados e podem ser reutilizados. Existem muitas cópias de proteasomas nas células e a degradação protéica ocorre no citosol, no interior de RER e lisossomas. Este mecanismo permite que a concentração de diferentes proteínas seja modificada rapidamente, de acordo com o estado funcional da célula. Assim, certas proteínas têm um curto período de meia vida, enquantro outras têm sua meia vida prolongada, por possuírem aminoácidos especiais na sua porção N-terminal, que impedem a ubiquitinização. Na transição da metáfase para a anáfase, a degradação de coesinas (proteínas que mantêm as cromátides irmãs juntas) é fundamental para a distribuição das cromátides entre as células filhas e a manutenção da ploidia correta.
Fonte: www.icb.ufmg.br